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Proteínas y enzimas

Las proteínas son las biomoléculas más versátiles de la célula: polímeros de aminoácidos cuyo orden y plegamiento determinan funciones tan dispares como la catálisis, el transporte o la defensa. Este apunte cubre íntegramente el saber básico del Bloque A del currículo de Biología de 2.º de Bachillerato (RD 243/2022): los aminoácidos y el enlace peptídico, los cuatro niveles de organización estructural y la desnaturalización, las funciones biológicas de las proteínas y, de forma destacada, el papel biocatalizador de las enzimas, junto con las vitaminas y sales como cofactores. Todo el contenido es plenamente evaluable en la fase de acceso de la Selectividad/PAU.

4 secciones~22 min de lectura4 competenciasRevisado · 07/2026

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Perfil de examen

Identifica los monómeros (aminoácidos) y el enlace peptídico que permite la síntesis de proteínasDescribe la composición y función de las proteínas y sus niveles de organizaciónContrasta el papel fundamental de los enzimas como biocatalizadores, relacionando sus propiedades con su función catalíticaIdentifica los tipos de vitaminas asociando su función con las enfermedades que previenen y comprende la necesidad de una ingesta equilibrada de nutrientes

Operadores:identificadescribeexplicacontrastarelacionainterpretajustificarazonalocalizacalcula

nivel básico

Como materia de modalidad, la Biología de 2.º exige identificar el aminoácido y el enlace peptídico, describir los cuatro niveles estructurales de las proteínas y sus funciones, y explicar el modo de acción de las enzimas como biocatalizadores específicos.

nivel avanzado

La profundización propia de quien elige Biología como materia troncal de la rama de Ciencias incluye interpretar las curvas de actividad enzimática frente a temperatura, pH y concentración de sustrato, distinguir los tipos de inhibición y razonar el papel de cofactores, coenzimas y vitaminas en la catálisis.

Profundidad

Texto

Contenido · 4 secciones

Proteínas y enzimas

4 secciones16 puntos clave3 fórmulas16 errores típicos

Aminoácidos y enlace peptídico#

~5 min de lecturaBásicoBOE-A-2022-5521 · Anexo II · Biología (2.º de Bachillerato) · Saberes básicos, bloque A (Las biomoléculas): «Las proteínas: características químicas, estructura, función biológica, papel biocatalizador.»

Las proteínas son macromoléculas formadas por la unión de monómeros llamados aminoácidos. Aunque las proteínas son extraordinariamente diversas, todas se construyen a partir de un repertorio común de solo 20 aminoácidos proteinogénicos. Comprender la estructura de este monómero y el enlace que los une es el punto de partida de todo el tema, porque la secuencia de aminoácidos determinará después el plegamiento y, con él, la función de la proteína (Fig. 1).

Estructura general de un aminoácido

Fig. 1 ↓

Todo aminoácido tiene una estructura común: un carbono central (carbono α) al que se unen cuatro grupos —un grupo amino (—NH₂), un grupo carboxilo (—COOH), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral o grupo R variable— que es lo único que cambia de un aminoácido a otro y le confiere sus propiedades (apolar, polar, ácida o básica). Como el carbono α tiene cuatro sustituyentes distintos (salvo en la glicina), es un carbono asimétrico, por lo que los aminoácidos presentan isomería óptica (formas D y L), siendo la forma L la que constituye las proteínas.

Por poseer a la vez un grupo ácido (—COOH) y uno básico (—NH₂), los aminoácidos son moléculas anfóteras: pueden comportarse como ácido o como base según el pH del medio. A un pH característico de cada aminoácido, llamado punto isoeléctrico, la molécula adopta la forma dipolar o zwitterión, con el grupo carboxilo cargado negativamente (—COO⁻) y el amino positivamente (—NH₃⁺), de modo que su carga neta es cero. Esta propiedad amortiguadora contribuye a la regulación del pH celular.

El enlace peptídico es el enlace covalente que une dos aminoácidos: se forma entre el grupo carboxilo de uno y el grupo amino del siguiente, con la pérdida de una molécula de agua (es, por tanto, una reacción de condensación). El enlace que resulta es de tipo amida (—CO—NH—) y tiene un marcado carácter de doble enlace parcial, lo que lo hace rígido y plano e impide el giro a su alrededor: este rasgo será decisivo para la estructura secundaria. La cadena de aminoácidos así unidos se denomina péptido (oligopéptido o polipéptido según su longitud) y conserva siempre un extremo amino-terminal libre y un extremo carboxilo-terminal libre (Fig. 2).

Formación del enlace peptídico

Fig. 2 ↓

Vocabulario

→ Tarjetas

aminoácidomolécula con un grupo amino y otro carboxilo unidos al mismo carbono
carbono alfacarbono central del aminoácido, unido al grupo R
anfóteroque puede comportarse como ácido o como base
zwitteriónforma dipolar del aminoácido, con ambas cargas a la vez
punto isoeléctricopH al que la carga neta del aminoácido es cero
enlace peptídicoenlace amida entre el carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente

Formación del enlace peptídico (condensación)

\ce{H2N-CHR-COOH + H2N-CHR'-COOH -> H2N-CHR-CO-NH-CHR'-COOH + H2O}

El grupo carboxilo (—COOH) de un aminoácido reacciona con el grupo amino (—NH₂) del siguiente formando un enlace amida (—CO—NH—) y liberando una molécula de agua. La reacción inversa, la hidrólisis, rompe el enlace incorporando agua.

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Ejemplo resuelto

Aminoácidos y moléculas de agua en la síntesis de un péptido

Un polipéptido está formado por 150 aminoácidos. (a) ¿Cuántos enlaces peptídicos contiene? (b) ¿Cuántas moléculas de agua se han liberado durante su síntesis? (c) ¿Cuántos extremos terminales libres tiene la cadena lineal?

(a) Número de enlaces peptídicos
En una cadena lineal de n aminoácidos, cada enlace une dos aminoácidos consecutivos, por lo que el número de enlaces es n − 1.
(b) Moléculas de agua liberadas
Cada enlace peptídico se forma por condensación liberando una molécula de agua; por tanto, hay tantas moléculas de agua como enlaces.
(c) Extremos terminales
Una cadena polipeptídica lineal conserva siempre un extremo amino-terminal y un extremo carboxilo-terminal libres.

Resultado: (a) 149 enlaces peptídicos; (b) 149 moléculas de agua liberadas; (c) 2 extremos terminales (uno amino-terminal y uno carboxilo-terminal).

Errores frecuentes

Confundir el enlace peptídico con el enlace O-glucosídico o el enlace éster: el peptídico une aminoácidos (—CO—NH—), no monosacáridos ni ácidos grasos.
Olvidar que en la formación del enlace peptídico se libera una molécula de agua (condensación) y que el proceso inverso, la hidrólisis, requiere agua para romperlo.
Llamar «esenciales» a los aminoácidos más abundantes: esencial significa que el organismo NO puede sintetizarlo y debe tomarlo de la dieta; nada tiene que ver con su abundancia.
Decir que el enlace peptídico gira libremente: tiene carácter parcial de doble enlace por resonancia, es rígido y plano, y eso es lo que permite la hélice α y la lámina β.

Repaso activo

Representa esquemáticamente dos aminoácidos genéricos (con sus grupos amino, carboxilo, hidrógeno y cadena R) y muestra la formación del enlace peptídico entre ellos. Indica qué molécula se libera, nombra el tipo de enlace y señala los extremos amino-terminal y carboxilo-terminal del dipéptido obtenido.

Practicar con ejercicios afines50 preguntas de este tema

Recuerdo activo

Recuerda los puntos clave — luego revela.

Fuentes: Real Decreto 243/2022 — enseñanzas mínimas del Bachillerato (saberes básicos, Anexo II) (Gobierno de España — Boletín Oficial del Estado (BOE))

Niveles de estructura de las proteínas y desnaturalización#

~5 min de lecturaEstándarBOE-A-2022-5521 · Anexo II · Biología (2.º de Bachillerato) · Saberes básicos, bloque A (Las biomoléculas): «Las proteínas: características químicas, estructura, función biológica, papel biocatalizador.»

La función de una proteína no depende solo de qué aminoácidos la forman, sino de cómo se dispone la cadena en el espacio. Esa disposición tridimensional se describe en cuatro niveles de organización jerárquicos —primario, secundario, terciario y cuaternario— en los que cada nivel condiciona al siguiente. Conocer estos niveles, los enlaces que los estabilizan y el fenómeno de la desnaturalización es el núcleo de este apartado (Fig. 3).

Los cuatro niveles de organización de las proteínas

Fig. 3 ↓

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la cadena, unidos por enlaces peptídicos, leída desde el extremo amino-terminal al carboxilo-terminal. Es el nivel más sencillo, pero el más importante, porque la secuencia (determinada genéticamente) contiene toda la información necesaria para que la proteína se pliegue espontáneamente: un cambio en un solo aminoácido puede alterar toda la estructura y la función (como ocurre en la anemia falciforme).

La estructura secundaria es el plegamiento local y regular de la cadena, estabilizado por puentes de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico (no entre las cadenas R). Sus dos disposiciones típicas son la hélice α, un enrollamiento helicoidal de la cadena, y la lámina β (u hoja plegada), en la que segmentos de la cadena se disponen en zigzag y se enfrentan en paralelo o antiparalelo. La estructura terciaria es el plegamiento global de toda la cadena en una conformación tridimensional compacta, estabilizada por interacciones entre las cadenas R: puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas y, de forma especialmente fuerte, los puentes disulfuro (—S—S—) entre cisteínas. De esta estructura terciaria derivan dos tipos de proteínas: fibrosas (alargadas e insolubles, como el colágeno o la queratina) y globulares (plegadas y solubles, como las enzimas).

La estructura cuaternaria solo existe en las proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica (subunidades o protómeros): describe cómo se ensamblan y se mantienen unidas esas cadenas mediante los mismos tipos de enlaces débiles que la terciaria. El ejemplo clásico es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades. Cuando una proteína pierde su conformación tridimensional nativa (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria) por agentes como el calor, los cambios extremos de pH, los disolventes orgánicos o las sales de metales pesados, sufre una desnaturalización: se rompen los enlaces débiles (no el peptídico, por lo que la estructura primaria se conserva) y la proteína pierde su función biológica. La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) si la agresión es suave, o irreversible, como en la clara de huevo cocida (Fig. 4).

Desnaturalización de una proteína

Fig. 4 ↓

Vocabulario

→ Tarjetas

estructura primariasecuencia lineal de aminoácidos de la cadena
hélice alfaestructura secundaria en espiral estabilizada por puentes de hidrógeno
lámina betaestructura secundaria plegada en zigzag
puente disulfuroenlace covalente entre dos cisteínas que estabiliza la terciaria
desnaturalizaciónpérdida de la conformación espacial y con ella de la función
estructura cuaternariaasociación de varias cadenas polipeptídicas en una proteína

Ejemplo resuelto

Identificar el nivel estructural alterado por la rotura de un puente disulfuro

Se trata una proteína globular con un agente reductor que rompe específicamente los puentes disulfuro (—S—S—) entre cisteínas, sin afectar a los enlaces peptídicos. Indica razonadamente: (a) qué nivel o niveles estructurales se ven afectados; (b) cuál se conserva intacto; (c) qué consecuencia funcional cabe esperar.

(a) Niveles afectados
Los puentes disulfuro estabilizan la conformación tridimensional: pertenecen a la estructura terciaria (y, si la proteína tiene varias subunidades unidas por —S—S—, también a la cuaternaria). Romperlos altera el plegamiento global.
(b) Nivel conservado
El agente no toca los enlaces peptídicos, de modo que la secuencia de aminoácidos —la estructura primaria— permanece intacta.
(c) Consecuencia funcional
Al perder su conformación nativa, la proteína se desnaturaliza y pierde su función biológica; si fuera una enzima, dejaría de catalizar su reacción al deformarse el centro activo.

Resultado: (a) Se altera la estructura terciaria (y, en su caso, la cuaternaria); (b) se conserva la estructura primaria; (c) la proteína se desnaturaliza y pierde su función.

Objetivo Selectividad

Definir y distinguir los cuatro niveles estructurales de las proteínas, asociando cada uno con el tipo de enlace que lo estabiliza (peptídico en la primaria; puentes de hidrógeno del esqueleto en la secundaria; interacciones entre cadenas R, incluidos los puentes disulfuro, en la terciaria y cuaternaria).
Explicar el concepto de desnaturalización, sus agentes causantes y por qué implica pérdida de función conservando la estructura primaria; distinguir entre desnaturalización reversible e irreversible.
Describir la hélice α y la lámina β indicando en cada caso la disposición del esqueleto y el patrón de puentes de hidrógeno, y citar una proteína representativa de cada una (queratina; fibroína).
Explicar por qué solo las proteínas con estructura cuaternaria tienen varias subunidades, tomando la hemoglobina (cuatro cadenas y cuatro grupos hemo) como ejemplo obligado.

Errores frecuentes

Creer que la desnaturalización rompe la estructura primaria: rompe solo los enlaces débiles (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria); los enlaces peptídicos se mantienen.
Decir que la estructura secundaria se estabiliza por las cadenas R: los puentes de hidrógeno de la hélice α y la lámina β se forman entre átomos del esqueleto peptídico, no entre los grupos R.
Atribuir estructura cuaternaria a cualquier proteína grande: solo la tienen las formadas por DOS O MÁS cadenas polipeptídicas; la mioglobina, con una sola cadena, no la tiene.
Decir que la desnaturalización es siempre irreversible: si el agente es suave puede revertirse (renaturalización), porque la información para plegarse sigue escrita en la estructura primaria.

Repaso activo

Un investigador calienta una disolución de una enzima a 90 °C y observa que precipita y pierde su actividad catalítica, aunque al analizarla comprueba que la secuencia de aminoácidos sigue intacta. Razona qué fenómeno ha ocurrido, qué niveles estructurales se han alterado, cuáles se conservan y por qué se ha perdido la función.

Practicar con ejercicios afines50 preguntas de este tema

Recuerdo activo

Recuerda los puntos clave — luego revela.

Fuentes: Currículo de Bachillerato (LOMLOE) — materias y saberes básicos (Ministerio de Educación, Formación Profesional y Deportes — educagob)

Funciones biológicas de las proteínas#

~4 min de lecturaEstándarBOE-A-2022-5521 · Anexo II · Biología (2.º de Bachillerato) · Saberes básicos, bloque A (Las biomoléculas): «Las proteínas: características químicas, estructura, función biológica, papel biocatalizador.»

Las proteínas son las biomoléculas más versátiles y abundantes de los seres vivos, y desempeñan una variedad de funciones mayor que ninguna otra. Esta diversidad funcional es una consecuencia directa de su diversidad estructural: como la conformación tridimensional depende de la secuencia de aminoácidos, y esta es prácticamente ilimitada, cada proteína puede adoptar la forma exacta que necesita para su tarea. Conviene conocer las principales funciones con un ejemplo representativo de cada una (Fig. 5).

Funciones biológicas de las proteínas con ejemplos

Fig. 5 ↓

Las funciones de sostén pueden agruparse en estructurales y de movimiento. La función estructural la realizan proteínas fibrosas que dan forma y soporte: el colágeno (tejido conjuntivo, tendones, huesos), la queratina (pelo, uñas, plumas) y la elastina (tejidos elásticos). La función contráctil o de movimiento la ejercen la actina y la miosina, responsables de la contracción muscular, y proteínas como la tubulina, que forma los microtúbulos del citoesqueleto, los cilios y los flagelos.

Otro grupo de funciones está ligado al transporte y la regulación. En el transporte destacan la hemoglobina (transporte de O₂ en la sangre), las proteínas de membrana (transporte de sustancias a través de la bicapa) y las lipoproteínas (transporte de lípidos). La función reguladora u hormonal la ejercen hormonas de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón, que regulan la glucemia. Las proteínas también cumplen función de reserva (la ovoalbúmina del huevo, la caseína de la leche) y función homeostática, contribuyendo a regular el pH (efecto amortiguador) y el equilibrio osmótico.

Por último, dos funciones son especialmente decisivas para la supervivencia. La función defensiva la realizan los anticuerpos o inmunoglobulinas, que neutralizan agentes extraños, y proteínas de la coagulación como el fibrinógeno y la trombina. Y la función enzimática o biocatalizadora —la más característica y la que se estudia en detalle en el apartado siguiente— corresponde a las enzimas, proteínas que aceleran de forma específica las reacciones del metabolismo. Esta función justifica que sin proteínas la vida, tal como la conocemos, sería imposible.

Vocabulario

→ Tarjetas

proteína fibrosaproteína alargada e insoluble, de función estructural
proteína globularproteína plegada y soluble, de función dinámica
especificidadcapacidad de reconocer y unirse solo a una molécula concreta
holoproteínaproteína formada solo por aminoácidos
heteroproteínaproteína con un grupo prostético no proteico

Ejemplo resuelto

Relacionar proteínas con su función biológica

Indica la función biológica de cada una de estas proteínas y justifícala en una frase: (a) queratina; (b) hemoglobina; (c) insulina; (d) inmunoglobulina G.

(a) Queratina
Proteína fibrosa, resistente e insoluble que forma pelo, uñas y plumas: función ESTRUCTURAL.
(b) Hemoglobina
Proteína globular de los eritrocitos que fija el O₂ en los pulmones y lo libera en los tejidos: función de TRANSPORTE.
(c) Insulina
Hormona de naturaleza proteica que disminuye la glucemia favoreciendo la captación de glucosa: función REGULADORA u hormonal.
(d) Inmunoglobulina G
Anticuerpo que reconoce y neutraliza antígenos extraños: función DEFENSIVA.

Resultado: (a) estructural; (b) transporte; (c) reguladora/hormonal; (d) defensiva.

Errores frecuentes

Atribuir a las proteínas la función de reserva energética principal: esa función la cumplen los lípidos y los glúcidos; las proteínas se usan como combustible solo de forma secundaria.
Olvidar que la mayoría de las hormonas proteicas (insulina, glucagón) son distintas de las hormonas esteroideas (lípidos), confundiendo así la naturaleza química de las hormonas.
Presentar la queratina y el colágeno como proteínas globulares: son FIBROSAS e insolubles, y esa insolubilidad es justamente lo que las hace estructurales.
Confundir función hormonal con función enzimática: la insulina REGULA la glucemia como mensajero, no cataliza ninguna reacción.

Repaso activo

Asocia cada una de las siguientes proteínas con la función biológica que desempeña y, en cada caso, justifica brevemente la relación: colágeno, hemoglobina, insulina, anticuerpos (inmunoglobulinas), actina y miosina, y amilasa.

Practicar con ejercicios afines50 preguntas de este tema

Recuerdo activo

Recuerda los puntos clave — luego revela.

Fuentes: Real Decreto 243/2022 — enseñanzas mínimas del Bachillerato (saberes básicos, Anexo II) (Gobierno de España — Boletín Oficial del Estado (BOE))

Enzimas: catálisis, especificidad, factores que la modifican y vitaminas como cofactores#

~7 min de lecturaProfundizaciónBOE-A-2022-5521 · Anexo II · Biología (2.º de Bachillerato) · Saberes básicos, bloque A (Las biomoléculas): «Las proteínas: características químicas, estructura, función biológica, papel biocatalizador.»BOE-A-2022-5521 · Anexo II · Biología (2.º de Bachillerato) · Saberes básicos, bloque A (Las biomoléculas): «Las vitaminas y sales: función biológica como cofactores enzimáticos e importancia de su incorporación en la dieta.»Alcance de este apunte: el saber nombra el papel biocatalizador de las proteínas; la cinética de Michaelis-Menten y los tipos de inhibición se desarrollan aquí por ser la forma cuantitativa en que se examina esa catálisis.

Las enzimas son biocatalizadores, en su gran mayoría de naturaleza proteica, que aceleran las reacciones químicas del metabolismo sin consumirse ni alterarse de forma permanente, de modo que pueden reutilizarse. Como todo catalizador, una enzima actúa disminuyendo la energía de activación de la reacción —la barrera energética que hay que superar para que reactivos se transformen en productos—, lo que permite que reacciones que serían lentísimas en condiciones celulares ocurran en milésimas de segundo. La enzima no modifica el equilibrio ni la energía global de la reacción: solo acelera la velocidad a la que se alcanza.

La enzima actúa uniéndose al sustrato (la molécula sobre la que actúa) en una región concreta llamada centro activo, formando el complejo enzima-sustrato. Tras la reacción, la enzima libera los productos y queda libre para un nuevo ciclo. La unión enzima-sustrato es muy específica: cada enzima reconoce solo a su sustrato, lo que se explicó primero con el modelo de «llave-cerradura» (encaje rígido y complementario) y hoy con el modelo del «ajuste inducido» (la unión del sustrato induce un cambio de forma en el centro activo que mejora el encaje). De aquí derivan las propiedades clave de las enzimas: alta especificidad y enorme poder catalítico.

La actividad enzimática depende de varios factores que conviene saber interpretar en gráficas. Frente a la temperatura, la actividad aumenta al principio (más choques eficaces) hasta una temperatura óptima (en torno a 37 °C en el ser humano), por encima de la cual cae bruscamente porque la enzima se desnaturaliza (Fig. 7). Frente al pH existe igualmente un pH óptimo característico de cada enzima (la pepsina gástrica trabaja a pH ácido, ~2; la tripsina intestinal a pH básico, ~8); fuera de ese rango la enzima pierde actividad, siguiendo una curva en campana análoga a la de la temperatura. Frente a la concentración de sustrato, la velocidad crece hasta que todas las enzimas están saturadas, momento en el que se alcanza la velocidad máxima y la curva forma una meseta (Fig. 6). La actividad también puede reducirse por inhibidores: en la inhibición competitiva, el inhibidor se parece al sustrato y compite por el centro activo (su efecto se revierte aumentando el sustrato); en la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a otro lugar de la enzima y la deforma, sin que el aumento de sustrato lo revierta (Fig. 8).

Cinética de Michaelis-Menten: velocidad frente a la concentración de sustrato

Actividad enzimática frente a la temperatura

Centro activo, complejo enzima-sustrato y tipos de inhibición

Fig. 6 ↓Fig. 7 ↓Fig. 8 ↓

Muchas enzimas necesitan, para ser activas, un componente no proteico llamado cofactor. Si el cofactor es un ion inorgánico (como Mg²⁺, Zn²⁺, Fe²⁺ o Cu²⁺, aportados por las sales minerales de la dieta) se llama simplemente cofactor; si es una molécula orgánica que se une de forma transitoria, se denomina coenzima. Muchas coenzimas derivan de las vitaminas, que son micronutrientes que el organismo no puede sintetizar y debe incorporar con la dieta. Se clasifican en hidrosolubles (grupo B y vitamina C; actúan como coenzimas —p. ej. la B₁₂, la niacina o B₃ que origina el NAD⁺, la riboflavina o B₂ que origina el FAD— y su exceso se elimina por la orina) y liposolubles (A, D, E y K; se almacenan en los tejidos grasos y pueden acumularse). Su carencia provoca enfermedades carenciales (avitaminosis) características: escorbuto por falta de vitamina C, raquitismo por falta de vitamina D, beriberi por falta de B₁, etc. Por ello una dieta equilibrada que asegure el aporte de vitaminas y sales minerales es indispensable para el correcto funcionamiento enzimático.

Vocabulario

→ Tarjetas

centro activoregión de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la catálisis
energía de activaciónenergía mínima necesaria para que la reacción transcurra
ajuste inducidomodelo según el cual el centro activo se amolda al sustrato
constante de Michaelisconcentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de la máxima
cofactorcomponente no proteico necesario para la actividad enzimática
coenzimacofactor orgánico, con frecuencia derivado de una vitamina

Mecanismo de acción enzimática

E + S \;\rightleftharpoons\; ES \;\longrightarrow\; E + P

La enzima (E) se une al sustrato (S) formando el complejo enzima-sustrato (ES); tras la transformación se liberan los productos (P) y la enzima queda libre para un nuevo ciclo, de modo que no se consume.

Ecuación de Michaelis-Menten

v = \dfrac{V_{max} \cdot [S]}{K_M + [S]}

Describe cómo varía la velocidad (v) de la reacción con la concentración de sustrato [S]. A bajas [S] la velocidad crece casi proporcionalmente; al aumentar [S] tiende a la velocidad máxima (V_{max}), que se alcanza cuando todas las enzimas están saturadas. K_M es la concentración de sustrato a la que la velocidad es la mitad de la máxima.

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Ejemplo resuelto

Velocidad de reacción a una concentración de sustrato dada

Una enzima sigue la cinética de Michaelis-Menten con una velocidad máxima V_max = 10 (unidades arbitrarias) y una constante K_M = 2 mM. Calcula la velocidad de la reacción cuando la concentración de sustrato es: (a) [S] = 2 mM; (b) [S] = 18 mM. Interpreta los resultados en relación con la saturación de la enzima.

Ecuación de partida
Se aplica la ecuación de Michaelis-Menten con V_max = 10 y K_M = 2.
(a) [S] = 2 mM = K_M
Cuando la concentración de sustrato es igual a K_M, la velocidad es justo la mitad de la máxima.
(b) [S] = 18 mM
A concentraciones altas de sustrato la velocidad se aproxima a V_max: la enzima está casi saturada.

Resultado: (a) v = 5 (la mitad de V_max, porque [S] = K_M); (b) v = 9, próxima a la velocidad máxima de 10 porque la enzima está casi saturada de sustrato.

Explicación paso a paso6 pasos

1
La cinética enzimática se examina casi siempre con una gráfica y dos preguntas: cuánto vale la Km y qué inhibidor actúa. Vamos a leer una curva completa.
2
La ecuación de Michaelis-Menten relaciona la velocidad con la concentración de sustrato. Tiene forma de hipérbola: crece deprisa al principio y luego se aplana.
La ecuación de Michaelis-Menten
$v = \dfrac{V_{\max} \cdot [S]}{K_M + [S]}$
v es la velocidad inicial, Vmáx la velocidad máxima cuando toda la enzima está saturada, [S] la concentración de sustrato y KM la constante de Michaelis, en las mismas unidades que [S].
3
La Vmáx es la asíntota horizontal: el valor al que la curva tiende sin alcanzarlo nunca. Se lee en el eje vertical, no en un punto concreto de la curva.
4
La Km se define sustituyendo v = Vmáx/2 en la ecuación. Al hacerlo, la Km resulta ser justamente la concentración de sustrato a la que la enzima trabaja a media velocidad.
De dónde sale la lectura de la Km
$\dfrac{V_{\max}}{2} = \dfrac{V_{\max} \cdot [S]}{K_M + [S]} \;\Longrightarrow\; [S] = K_M$
Igualando y despejando, el término Vmáx se cancela y queda KM = [S]. Por eso la Km se lee bajando desde la mitad de la Vmáx hasta el eje horizontal.
5
Una Km PEQUEÑA significa que basta poco sustrato para llegar a media velocidad, es decir, mucha afinidad. La Km mide la afinidad de forma inversa, y esa inversión es el punto que más se falla.
6
Para identificar el inhibidor, se comparan las dos curvas. Si el inhibidor sube la Km y deja la Vmáx igual, es COMPETITIVO: compite por el centro activo y se vence añadiendo sustrato. Si baja la Vmáx y deja la Km igual, es NO COMPETITIVO: se une en otro sitio, deforma la enzima y añadir sustrato no lo remedia.

Errores frecuentes

Decir que la enzima «aporta energía» a la reacción: lo que hace es rebajar la energía de activación; no cambia la energía global ni el equilibrio de la reacción.
Confundir la inhibición competitiva con la no competitiva: solo la competitiva (inhibidor parecido al sustrato, en el centro activo) se revierte aumentando la concentración de sustrato.
Afirmar que la actividad enzimática siempre crece con la temperatura: crece hasta el óptimo y luego cae porque la enzima se desnaturaliza.
Decir que un inhibidor no competitivo cambia la Km: el no competitivo baja la Vmáx y deja la Km igual; el competitivo sube la Km aparente y deja la Vmáx igual.

Repaso activo

Se mide la actividad de una enzima digestiva a distintos valores de pH y se observa que es máxima a pH 2 y prácticamente nula a pH 8. (a) Identifica de qué enzima podría tratarse y dónde actúa. (b) Dibuja la curva de actividad frente al pH e indica el pH óptimo. (c) Explica qué le ocurre a la enzima a pH muy alejados del óptimo.

Practicar con ejercicios afines50 preguntas de este tema

Recuerdo activo

Recuerda los puntos clave — luego revela.

Fuentes: Real Decreto 534/2024 — Prueba de Acceso a la Universidad (PAU) (Gobierno de España — Boletín Oficial del Estado (BOE))

Revisado · 07/2026Versión completa con el regulador de profundidad — mismo lugar, mismas anclas

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Referencias y fuentes

Fuentes

Gobierno de España — Boletín Oficial del Estado (BOE)

Ministerio de Educación, Formación Profesional y Deportes — educagob

Currículo de Bachillerato (LOMLOE) — materias y saberes básicos

Véase también

Proteínas y enzimas

4 secciones~22 min de lectura4 competenciasRevisado · 07/2026

Enzimas: catálisis, especificidad, factores que la modifican y vitaminas como cofactores#

Proteínas y enzimas

Puntos clave

Aminoácidos y moléculas de agua en la síntesis de un péptido

Puntos clave

Identificar el nivel estructural alterado por la rotura de un puente disulfuro

Puntos clave

Relacionar proteínas con su función biológica

Puntos clave

Velocidad de reacción a una concentración de sustrato dada

Fuentes

Proteínas y enzimas

Puntos clave

Aminoácidos y moléculas de agua en la síntesis de un péptido

Puntos clave

Identificar el nivel estructural alterado por la rotura de un puente disulfuro

Puntos clave

Relacionar proteínas con su función biológica

Puntos clave

Velocidad de reacción a una concentración de sustrato dada

Fuentes